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Padronização da técnica de dicroísmo circular para o estudo da estrutura da Na, K-ATPse : binômio estrutura-função.

Autor: Carolina Fortes Rigos; Pietro Ciancaglini
Editora: Ribeirão Preto, 2003.
Dissertação: Dissertação (Mestrado).
Edição/Formato   Tese/dissertação : Tese/dissertação : Português
Resumo:
A Na, K-ATPase é uma proteína integral encontrada na membrana plasmática de praticamente todas as células animais, sendo responsável pelo transporte ativo de dois íons 'K POT.+' para o interior da célula e três íons 'Na POT.+' para o meio extracelular, processo ao qual é acoplada a hidrólise de uma molécula de ATP. Esta enzima é constituída de duas subunidades: uma subunidade catalítica, denominada
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Tipo de Material: Tese/dissertação
Tipo de Documento Livro
Todos os Autores / Contribuintes: Carolina Fortes Rigos; Pietro Ciancaglini
Número OCLC: 55923283
Descrição: 84 p. + anexos

Resumo:

A Na, K-ATPase é uma proteína integral encontrada na membrana plasmática de praticamente todas as células animais, sendo responsável pelo transporte ativo de dois íons 'K POT.+' para o interior da célula e três íons 'Na POT.+' para o meio extracelular, processo ao qual é acoplada a hidrólise de uma molécula de ATP. Esta enzima é constituída de duas subunidades: uma subunidade catalítica, denominada 'alfa', com massa molecular de cerca de 110 kDa e uma subunidade 'beta' altamente glicosilada, de massa molecular aparente de 55 kDa. Alguns autores descrevem a forma protomérica ('alfa''beta') da Na, K-ATPase como sendo a forma funcionalmente ativa inserida na membrana; no entanto é descrito também que oligômeros de estrutura do tipo '('alfa''beta') IND. 2' ou ainda de estrutura superior a esta, como '('alfa''beta') IND. 4', possam ser a unidade funcional da enzima. Assim, o objetivo específico deste trabalho consistiu em padronizar a técnica de dicroísmo circular para coletar informações sobre a estrutura secundária da forma '('alfa''beta') IND. 2' da Na, K-ATPase. A técnica de dicroísmo circular se baseia na absorção desigual da luz esquerdo e destro circularmente polarizada por moléculas que apresentam centros assimétricos. Assim, uma mudança na estrutura da proteína também reflete uma mudança na característica do seu espectro de dicroísmo. A análise conjunta dos resultados de CD e atividade da enzima mostra claramente que existe uma depend ̂

(Continuação) O uso da técnica de CD também poderá trazer novas perspectivas para o estudo da formação de protômeros e como este processo pode modular a atividade da Na, K-ATPase.

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