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Phospho-proteomics : methods and protocols
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Phospho-proteomics : methods and protocols

Auteur : Marjo de Graauw
Éditeur : New York, NY : Humana Press, ©2009.
Collection : Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), v. 527.; Springer protocols.
Édition/format :   Livre : AnglaisVoir toutes les éditions et les formats
Résumé :

For this volume, top researchers have contributed both established protocols and some of the newest strategies to identify and evaluate protein phosphorylation on Tyr, Ser, and Thr residues, including  Lire la suite...

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Détails

Genre/forme : Aufsatzsammlung
Type d’ouvrage : Ressource Internet
Format : Livre, Ressource Internet
Tous les auteurs / collaborateurs : Marjo de Graauw
ISBN : 9781603278331 1603278338 9781603278348 1603278346
Numéro OCLC : 263296009
Description : xi, 328 p. : ill. ; 27 cm.
Contenu : A high-resolution two dimensional gel- and pro-Q DPS-based proteomics workflow for phosphoprotein identification and quantitative profiling / Ganesh K. Agrawal and Jay J. Thelen --
Differential phosphoprotein labelling (DIPPL) using ³²P and ³³P / Aviva M. Tolkovsky and Andreas Wyttenbach --
Identification of oxidative stress-induced tyrosine phosphorylated proteins by immunoprecipitation and mass spectrometry / Ma Carmen Duran, Hong-Lin Chan, and John F. Timms --
Enrichment and characterization of phosphopeptides by immobilized metal affinity chromatography (IMAC) and mass spectrometry / Tine E. Thingholm and Ole N. Jensen --
The use of titanium dioxide micro-columns to selectively isolate phosphopeptides from proteolytic digests / Tine E. Thingholm and Martin R. Larsen --
Enrichment and separation of mono- and multiply phosphorylated peptides using sequential elution from IMAC prior to mass spectrometric analysis / Tine E. Thingholm , Ole N. Jensen, and Martin R. Larsen --
Use of stable isotope labeling by amino acids in cell culture (SILAC) for phophotyrosine protein identification and quantitation / Guoan Zhang and Thomas A. Neubert --
Hydrophilic interaction chromatography for fractionation and enrichment of the phosphoproteome / Dean E. McNulty and Roland S. Annan --
SILAC for global phosphoproteomic analysis / Genaro Pimienta, Raghothama Chaerkady, and Akhilesh Pandey --
Quantitative phospho-proteomics based on soluble nanopolymers / Anton Iliuk and W. Andy Tao --
Profiling the tyrosine phosphorylation state using SH2 domains / Kevin Dierck ... [et al.] --
An overview of the qualitative analysis of phosphoproteins by mass spectrometry / Philip R. Gafken --
The analysis of phosphoproteomes by selective labelling and advanced mass spectrometric techniques / Angela Amoresano ... [et al.] --
On-line liquid chromatography electron capture dissociation for the characterization of phosphorylation sites in proteins / Steve M.M. Sweet and Helen J. Cooper --
Quantification of protein phosphorylation by [mu]LC-ICP-MS / Ralf Krüger, Nico Zinn, and Wolf D. Lehmann --
Reverse-phase diagonal chromatography for phosphoproteome research / Kris Gevaert and Joël Vandekerckhove --
Chemical tagging strategies for mass spectrometry-based phospho-proteomics / Alexander Leitner and Wolfgang Lindner --
Antibody array platform to monitor protein tyrosine phosphorylation in mammalian cells / Alicia S. Chung and Y. Eugene Chin --
Protein tyrosine kinase characterization based on fully automated synthesis of (phospho)peptide arrays in microplates / W. Carl Saxinger --
Kinome profiling using peptide arrays in eukaryotic cells / Kaushal Parikh, Maikel P. Peppelenbosch, and Tita Ritsema --
ProMoST : a tool for calculating the pI and molecular mass of phosphorylated and modified proteins on two-dimensional gels / Brian D. Halligan --
Kinase-specific preiction of protein phosphorylation sites / Martin L. Miller and Nikolaj Blom --
Reconstructing regulatory kinase pathways from phosphopeptide data : a bioinformatics approach / Lawrence G. Puente, Robin E.C. Lee, and Lynn A. Megeney.
Titre de collection : Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), v. 527.; Springer protocols.
Responsabilité : edited by Marjo de Graauw.

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