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ANALYSE STRUCTURALE DU SITE ACTIF DE TROIS METALLOPEPTIDASES A ZINC : ENDOPEPTIDASE NEUTRE-24. II, AMINOPEPTIDASE N ET ENZYME DE CONVERSION DE L'ANGIOTENSINE

Author: ARMELLE HELENE; P ASCHER; B -P ROQUES; Université Pierre et Marie Curie (Paris).
Publisher: [S.l.] : [s.n.], 1993.
Dissertation: Thèse de doctorat : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie : Paris 6 : 1993.
Edition/Format:   Thesis/dissertation : Thesis/dissertation : French
Summary:
L'ENDOPEPTIDASE NEUTRE, L'AMINOPEPTIDASE N ET L'ENZYME DE CONVERSION DE L'ANGIOTENSINE SONT TROIS METALLOPEPTIDASES A ZINC MAMMALIENNES DONT LE SEQUENCAGE A MIS EN EVIDENCE UNE HOMOLOGIE DE SEQUENCE AVEC LA THERMOLYSINE, ENDOPEPTIDASE A ZINC BACTERIENNE DONT LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE ET LE MECANISME D'ACTION SONT CONNUS GRACE AUX DONNEES DE LA CRISTALLOGRAPHIE. NOUS NOUS SOMMES INTERESSES A L'ANALOGIE  Read more...
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Details

Material Type: Thesis/dissertation
Document Type: Book
All Authors / Contributors: ARMELLE HELENE; P ASCHER; B -P ROQUES; Université Pierre et Marie Curie (Paris).
OCLC Number: 490188569
Notes: 1993PA066569.
Description: 160 P.
Responsibility: ARMELLE HELENE ET P. ASCHER ; SOUS LA DIRECTION DE B.-P. ROQUES.

Abstract:

L'ENDOPEPTIDASE NEUTRE, L'AMINOPEPTIDASE N ET L'ENZYME DE CONVERSION DE L'ANGIOTENSINE SONT TROIS METALLOPEPTIDASES A ZINC MAMMALIENNES DONT LE SEQUENCAGE A MIS EN EVIDENCE UNE HOMOLOGIE DE SEQUENCE AVEC LA THERMOLYSINE, ENDOPEPTIDASE A ZINC BACTERIENNE DONT LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE ET LE MECANISME D'ACTION SONT CONNUS GRACE AUX DONNEES DE LA CRISTALLOGRAPHIE. NOUS NOUS SOMMES INTERESSES A L'ANALOGIE D'ORGANISATION MOLECULAIRE DU SITE ACTIF DE CES TROIS ENZYMES EUCARYOTES ET DE L'ENZYME PROCARYOTE. LES MODIFICATIONS CHIMIQUES NOUS ONT PERMIS DE MONTRER QUE LE SITE ACTIF DE L'AMINOPEPTIDASE N COMPORTE DES RESIDUS FONCTIONNELS CARACTERISTIQUES DES ENDOPEPTIDASES COMME L'ENDOPEPTIDASE NEUTRE ET LA THERMOLYLYSINE MAIS EGALEMENT UN CARBOXYLATE SPECIFIQUE DES AMINOPEPTIDASES CLASSIQUES. LA MISE EN EVIDENCE D'UNE ARGININE ANALOGUE A CELLE DE L'ENDOPEPTIDASE NEUTRE DANS LE SOUS-SITE S'2 DE L'ENZYME DE CONVERSION DE L'ANGIOTENSINE PERMET D'EXPLIQUER LA SPECIFICITE DIPEPTIDYLCARBOXYPEPTIDASIQUE DE CES DEUX ENZYMES, ALORS QUE LA THERMOLYSINE QUI NE POSSEDE PAS UN TEL RESIDU EST LIMITEE A UNE ACTION ENDOPEPTIDASIQUE SUR SES SUBSTRATS. ENFIN, LE MARQUAGE PAR PHOTOAFFINITE DU SITE ACTIF DE L'ENDOPEPTIDASE NEUTRE A PERMIS DE MONTRER QUE LE SOUS-SITE S'1 RESPONSABLE DE SA SPECIFICITE POUR LES RESIDUS HYDROPHOBES EST SIMILAIRE A CELUI DE LA THERMOLYSINE ET LOCALISE DE FACON ANALOGUE DANS LA SEQUENCE PRIMAIRE DES DEUX ENZYMES.

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