CARTOGRAPHIE DU SITE DE LIAISON AGONISTE DU RECEPTEUR CCK-A HUMAIN (Book, 1999) [WorldCat.org]
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CARTOGRAPHIE DU SITE DE LIAISON AGONISTE DU RECEPTEUR CCK-A HUMAIN

Author: Véronique Gigoux; Daniel Fourmy; Université Toulouse 3 Paul Sabatier (1969-....).
Publisher: [S.l.] : [s.n.], 1999.
Dissertation: Thèse de doctorat : Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie : Toulouse 3 : 1999.
Edition/Format:   Thesis/dissertation : Thesis/dissertation : FrenchView all editions and formats
Summary:
LA CONNAISSANCE DU SITE DE LIAISON AGONISTE DES RECEPTEURS COUPLES AUX PROTEINES G REPRESENTE UNE ETAPE IMPORTANTE POUR LA COMPREHENSION DE LEURS MECANISMES D'ACTIVATION ET POUR LE DEVELOPPEMENT DE NOUVELLES MOLECULES DE SPECTRES PHARMACOLOGIQUES ET BIOLOGIQUES PARTICULIERS. L'OBJECTIF DES TRAVAUX REALISES A ETE D'IDENTIFIER DES RESIDUS DU RECEPTEUR CCK-A HUMAIN IMPLIQUES DANS LA LIAISON DE L'AGONISTE CCK ET DE  Read more...
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Genre/Form: Thèses et écrits académiques
Additional Physical Format: CARTOGRAPHIE DU SITE DE LIAISON AGONISTE DU RECEPTEUR CCK-A HUMAIN / VERONIQUE GIGOUX
Grenoble : Atelier national de reproduction des thèses, 1999
Microfiches. ([@Grenoble thèses])
(ABES)24645671X
Material Type: Thesis/dissertation
Document Type: Book
All Authors / Contributors: Véronique Gigoux; Daniel Fourmy; Université Toulouse 3 Paul Sabatier (1969-....).
OCLC Number: 490417024
Notes: 1999TOU30024.
Description: 1 vol. (260 P.)
Responsibility: VERONIQUE GIGOUX ; SOUS LA DIRECTION DE DANIEL FOURMY.

Abstract:

LA CONNAISSANCE DU SITE DE LIAISON AGONISTE DES RECEPTEURS COUPLES AUX PROTEINES G REPRESENTE UNE ETAPE IMPORTANTE POUR LA COMPREHENSION DE LEURS MECANISMES D'ACTIVATION ET POUR LE DEVELOPPEMENT DE NOUVELLES MOLECULES DE SPECTRES PHARMACOLOGIQUES ET BIOLOGIQUES PARTICULIERS. L'OBJECTIF DES TRAVAUX REALISES A ETE D'IDENTIFIER DES RESIDUS DU RECEPTEUR CCK-A HUMAIN IMPLIQUES DANS LA LIAISON DE L'AGONISTE CCK ET DE DETERMINER LES INTERACTIONS INTERVENANT ENTRE CES RESIDUS DU RECEPTEUR ET LEUR(S) PARTENAIRE(S) SUR LE LIGAND. DES TRAVAUX ANTERIEURS REALISES DANS L'EQUIPE ONT MONTRE QU'UNE REGION DE 5 ACIDES AMINES (RESIDUS 38 A 42) DE L'EXTREMITE N-TERMINALE DU RECEPTEUR CCK-A, PROCHE DU TM I, EST IMPLIQUEE DANS LA LIAISON DE LA CCK. CES RESIDUS ONT ETE MUTES INDIVIDUELLEMENT PAR MUTAGENESE DIRIGEE. L'UTILISATION DE LIGANDS ANALOGUES DE LA CCK DANS L'ANALYSE PHARMACOLOGIQUE DES RECEPTEURS MUTES A PERMIS DE DETERMINER QUE LE TRP39 ET LA GLN40 SONT ESSENTIELS A LA LIAISON DE HAUTE AFFINITE DE LA CCK ET QU'ILS INTERAGISSENT AVEC LA REGION N-TERMINALE DE LA CCK-9. CES DONNEES ONT SERVI A POSITIONNER LA CCK DANS LE SITE DE LIAISON DU RECEPTEUR CCK-A, PAR MODELISATION MOLECULAIRE. LE MODELE TRIDIMENSIONNEL AGONISTE CCK/RECEPTEUR CCK-A A PERMIS DE PREDIRE D'AUTRES POINTS D'INTERACTION ENTRE LE RECEPTEUR CCK-A ET LA CCK. DEUX GROUPES DE RESIDUS, LA MET195 ET L'ARG197 D'UNE PART, ET L'ASN333 ET L'ARG336 D'AUTRE PART, ONT RETENU NOTRE ATTENTION DU FAIT QU'ILS INTERAGISSENT AVEC DES RESIDUS DE LA CCK, ESSENTIELS POUR SA LIAISON AU RECEPTEUR ET SON ACTIVITE BIOLOGIQUE. LA MET195 ET L'ARG197, LOCALISEES DANS LA SECONDE BOUCLE EXTRACELLULAIRE, INTERAGISSENT AVEC LA TYR SULFATEE DE LA CCK. L'ASN333 ET L'ARG336, SITUEES AU SOMMET DU TM VI, INTERAGISSENT RESPECTIVEMENT AVEC L'AMIDE ET L'ASP C-TERMINAUX DE LA CCK. UN RECOUVREMENT DES SITES DE LIAISON DE LA CCK ET DE SON ANTAGONISTE NON PEPTIDIQUE SR-27897 A ETE EGALEMENT OBSERVE AU NIVEAU DE CETTE REGION DU RECEPTEUR. PAR AILLEURS, LES INTERACTIONS IDENTIFIEES JOUENT UN ROLE IMPORTANT DANS LA STABILISATION DE L'ETAT FORTE AFFINITE ACTIF DU COMPLEXE RECEPTEUR/AGONISTE. CES RESULTATS PERMETTRONT D'ACHEVER LA CARTOGRAPHIE DU SITE DE LIAISON DE LA CCK SUR LE RECEPTEUR CCK-A ET DEVRAIENT PERMETTRE DE COMPRENDRE LES MECANISMES MOLECULAIRES GOUVERNANT L'ACTIVATION DE CE RECEPTEUR PAR LA CCK.

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