Synthèse d'oligosaccharides complexes par association d'enzymes immobilisées (Book, 1985) [WorldCat.org]
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Synthèse d'oligosaccharides complexes par association d'enzymes immobilisées
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Synthèse d'oligosaccharides complexes par association d'enzymes immobilisées

Author: Cécile Mathieu, chimiste).; Claudine Augé; Serge David, professeur de chimie).; Université Paris-Sud.; Université de Paris-Sud. Faculté des Sciences d'Orsay (Essonne).
Publisher: [Lieu de publication inconnu] : [éditeur inconnu], 1985.
Dissertation: Thèse de doctorat : Chimie : Paris 11 : 1985.
Edition/Format:   Thesis/dissertation : Thesis/dissertation : French
Summary:
Ce travail concerne la synthèse de 6 oligosaccharides par l'association de 5 enzymes immobilisées. Ces oligosaccharides sont le résultat d'une galactosylation catalysée par la N-acétylglucosamine [beta]-N-galactosyltransférase de substrats synthétisés par voie chimique et comportant un résidu [beta]-N-acétylglucosamine terminal. Le donneur de galactose, l'UDP-galactose, est régénéré in situ grâce à  Read more...
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Material Type: Thesis/dissertation
Document Type: Book
All Authors / Contributors: Cécile Mathieu, chimiste).; Claudine Augé; Serge David, professeur de chimie).; Université Paris-Sud.; Université de Paris-Sud. Faculté des Sciences d'Orsay (Essonne).
OCLC Number: 490186731
Description: 1 vol. (107 f. dont 5 dépl.) : ill. ; 30 cm.
Responsibility: Cécile Mathieu ; [sous la direction de Claudine Augé].

Abstract:

Ce travail concerne la synthèse de 6 oligosaccharides par l'association de 5 enzymes immobilisées. Ces oligosaccharides sont le résultat d'une galactosylation catalysée par la N-acétylglucosamine [beta]-N-galactosyltransférase de substrats synthétisés par voie chimique et comportant un résidu [beta]-N-acétylglucosamine terminal. Le donneur de galactose, l'UDP-galactose, est régénéré in situ grâce à un cycle catalytique faisant intervenir 4 autres enzymes. Les enzymes, immobilisées sur gel d'agarose préalablement activé au bromure de cyanogène, peuvent être utilisées pour plusieurs synthèses. Cette voie enzymatique a permis d'obtenir des rendements moyens de transformation des substrats de 60%.

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